Seleksi dan Karakterisasi Enzim Protease dari Getah Tumbuhan Arthocarpu spp. pada Variasi Suhu dan pH

Authors

  • Indy Widyaningrum
  • Sri Kasmiyati
  • Andreas Sukmana

Keywords:

Enzim protease, Arthocarpus spp, Arthocarpus heterophyllus, aktivitas enzim protease, karakterisasi pH dan suhu.

Abstract

Enzim protease merupakan enzim yang berfungsi menghidrolisis ikatan peptida pada protein menjadi oligopeptida dan asam amino. Enzim protease memiliki peranan penting yang banyak digunakan dalam bidang industri seperti pembuatan detergen, pengempukan daging, pembuatan keju dan sebagainya. Kebutuhan enzim yang terus meningat sedangkan ketersediaannya terbatas maka perlu adanya alternatif lainya. Protease pada getah lebih sederhana dan efisien. Protease getah termasuk enzim ekstraseluler yang mengandung fenolik, kitinase dan protease. Protease yang terkandung pada getah memiliki aktivitas yang relatif lebih tinggi dibandingkan bagian tumbuhan lainnya. Sejumlah spesies Arthocarpus spp  sudah dibuktikan menghasilkan senyawa  protease sebagai sumber proease alternatif. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui seleksi tumbuhan Arthocarpus spp dengan uji  aktivitas enzim protease  yang paling maksimal, mengetahui pH dan suhu optimum proteasenya dengan variasi pH 3, 4, 5, 6, 7, 8 dan variasi suhu 8C, 30C, 40C, 50C, 60C, 70C. Pengukuran kandungan protein dilakukan menggunakan metode Bradford, uji aktivitas enzim protease dilakukan menggunakan metode Anson, dan karakterisasi pH dan suhu optimum proteasenya. Hasil uji aktivitas enzim protease pada jenis getah dari kelompok tanaman Arthocarpus spp menunjukkan bahwa getah Arthocarpus heterophyllus mempunyai aktivitas yang jauh lebih tinggi dari pada jenis tumbuhan Arthocarpus camansi (kluwih) dan Arthocarpus altilis (sukun) yaitu 2,044 mg/ml sedangkan suhu dan pH optimum yang sesuai untuk jenis getah  tumbuhan Arthocarpus heterophyllus adalah pada suhu 40C dan pada pH 7. Berdasarkan data tersebut  disimpulkan bahwa getah dari tumbuhan Arthocarpus heterophyllus memungkinkan dapat berpotensi sebagai sumber protease alternatif.

Downloads

Published

2019-10-14

Issue

Section

Articles